1，吃什么药能补充中性蛋白质

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2，求介绍补充蛋白质药品

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3，紧急求助胺类激素肽类激素蛋白质类激素类固醇激素 以上有

脂类激素，如肾上腺素， 氨基酸类甲状腺激素，只要不是多肽类就行如胰岛素等 可以口服

4，关于蛋白质多肽类药物

蛋白质多肽类药物 ,因生理活性强、 疗效高而日益受到重视。为了正确评价蛋白质多肽类药物的疗效及安全性 ,必须研究其在动物和人体内的吸收、 分布、 代谢和排泄的规律。 蛋白多肽类药物在实现商品化过程中 , 受到诸多因素的制约 , 而药物动力学的研究面临更严重的挑战。与小分子药物相比 ,蛋白多肽类药物具有相对分子质量大、 不易透过生物膜、 易在体内酶解、 降解代谢途径多样等特点 ,因而在生物体内的药代动力学机制有其特殊性和复杂性。而且生物体内有大量相似物质的干扰 , 且该类药用量很小 , 大大增加了检测难度。笔者就对该类药物药代动力学特点及分析方法的研究情况作一综述。 1 　 药代动力学特点 1. 1 　吸收 　 小肽的吸收大多是被动扩散或载体转运。对于大分子多肽的完整吸收 ,水溶性分子可通过水合孔和/或细胞间隙扩散;脂溶性多肽可通过膜脂扩散 ,高度亲脂性的药物则能通过淋巴系统被吸收;通过内吞或胞饮过程摄取入细胞。亲水性大分子多肽的细胞内在化多是通过胞饮作用。研究证实 ,一些细胞转运肽可通过非耗能途径穿过真核细胞的质膜 , 这些多肽能在细胞内转运比自身相对分子质量大许多倍的大分子物质。蛋白质多肽类药物的稳定性和渗透性是影响吸收的两个主要因素。酶解和非酶解都可引起蛋白质多肽药物的不稳定性。给药途径的不同对药物的生物利用度和药理作用具有显著的影响。 1. 2 　分布 药物在组织中的分布程度取决于药物的理化性质、 药物与组织结合的性质及药物转运至组织房室内的浓度。蛋白多肽类药物的分布容积多为0. 04～0. 2 L ·kg2 1 , 而小分子药物多为 1～20 L ·kg2 1 。蛋白多肽类药物在体内通常与相应受体结合而起效乃至代谢 ,因而受体在组织器官中的分布往往对药物在体内的分布及效应具有重要影响。 1. 3 　 代谢 蛋白质多肽的失活和消除机制十分复杂 ,许多组织是潜在的分解代谢部位 ,且参与降解的酶很多。肝脏中具代表性的代谢酶是组织蛋白酶、 溶酶体和蛋白酶 ,在胆小管膜中还发现了一些膜结合的氨肽酶。胃肠道腔管内分布着大量特异酶 ,结肠、 回肠中相对较少。小肠中的细胞色素 P450 3A4 (CYP3A4) 对口服蛋白多肽类药物的代谢起主要作用 ,小肠中的 P2糖蛋白有减少药物吸收和调节 CYP3A4 的双重作用。肾是最重要的清除器官 ,肾中的底物、 生长因子、 酸碱平衡以及肾功能的变化都会引起蛋白多肽代谢的变化。 1. 4 　 排泄 　肾脏在蛋白多肽类药物处置中起重要作用。肾小球可滤过相对分子质量小于 3 ×104 的蛋白。肾小管尤其是近曲小管的上皮细胞 ,可从管腔中重吸收蛋白。在该过程中 ,蛋白结合在腔细胞表面 ,胞饮后 ,被细胞中的溶酶体消化。再吸收过程是一饱和过程 ,随着剂量的升高 ,重吸收比率下降。阳离子蛋白较阴离子蛋白更易被吸收。较大的多肽常通过受体介导或形成无活性物质来清除。受体清除比酶降解要复杂得多 ,一旦蛋白多肽与受体结合 ,就会产生不同的途径 ,如可能将肽重循环至细胞表面 ,将其运至溶酶体 ,或将其运至其他相关细胞房室(如从血浆运至胆组织) 。受体介导清除的限速步骤是药物与细胞表面受体形成非共价物的过程。 1. 5 　 其他 1. 5. 1 　 种属特异性 　 和小分子化合物不同 ,蛋白质多肽有结构和活性种属特异性。在进行药代动力学研究中 ,发现有些药物药代动力学参数具有明显的种族差异。因此在进行药代动力学研究中选择动物时应注意被测物质的同源性问题。 1. 5. 2 　药物相互作用 　目前临床使用的蛋白多肽类药物多为细胞因子 ,它们在体内作用广泛 ,有些能调节肝或其他组织中代谢酶的水平 ,因而联合用药时可能会导致其他药物的代谢异常。 2 　 蛋白多肽类药物药代动力学研究的分析方法 2. 1 　同位素示踪法 　 同位素标记示踪是蛋白多肽临床前动物药代动力学研究的主要手段之一。所使用的同位素有 125 I , 3 H , 14 C , 35 S 等 , 125 I 因比放射性高 ,半衰期适宜 ,标记制备简单而最为常用。标记方法有两种 ,一是内标法 ,即把含同位素的氨基酸加入生长细胞或合成体系 ,该法对生物活性的影响可能较小 ,但由于制备复杂而限制了其广泛应用;二是外标法 ,常用氯胺 T 或 Iodogen 法 ,通过碘化反应将125 I连于蛋白质多肽上。因相对简单而被首选。如 Zhang Q 等用125 I记法来研究重组人碱性成纤维细胞生长因子在大鼠体内的药代动力学和组织分布。 同位素示踪法灵敏度高 ,简便直观 ,检测迅速 ,可获得血液药物浓度变化动力学、 分布、 代谢和排泄的全部资料。但也有其缺点: (1)它不能进行人体药物动力学研究; (2)同位素标记后是否会引起药物的生物活性及其在生物体内的代谢行为发生变化 ,一直存在争议。前者可通过调整反应条件和生物检定法加以改善和验证 ,使生物活性无明显变化;后者因药而异复杂得多 ,Kuo 等发现放射性标记法可干扰表皮生长因子与细胞的相互作用 ,从而导致其体内清除的混乱; (3)蛋白多肽进入体内会被降解代谢 ,或与其它蛋白质结合 , 总的放射性不能代表药代动力学过程。因此须引入分离分析原型药、降解物及结合物的方法。目前常用的方法有 SDS2PA GE、 HPLC和 TCA 沉淀法。 2. 2 　 免疫学方法 2. 2. 1 　 放射免疫法(RIA) 　 该法是被测药物(Ag) ,标记药物(多为125 I 2Ag)与抗体(Ab)的竞争性结合反应 ,方法的特异性取决于抗原抗体的亲和力及标记药物的纯度 ,与生物检定法相比 ,有简明、 易于控制的优点。李云春等〔 11〕用放射免疫分析(RIA) 技术研究了乳糖化人生长激素在小鼠体内的药代动力学。 2. 2. 2 　免疫放射定量法( IRMA) 　 该法中被测药物依然是 Ag ,它先与固定相上的Ab 形成Ab∶Ag 复合物 ,再与标记抗体125 I 2Ab 结合 ,形成 Ab ∶Ag ∶125 I 2Ab 夹心状。由于 Ag 需有两个 Ab 来识别 ,这就大大增加了方法的特异性 ,是一灵敏而低变异的方法 ,只是对标记抗体的纯度要求很高。 2. 2. 3 　酶联免疫法( EL ISA) 　 EL ISA 的原理与 IRMA 相似 ,只是第二个抗体是用可以与底物发生显色反应的酶如辣根过氧化物酶( HRP)来标记 ,与上述两法相比 , EL ISA 具有使用寿命长 ,重复性好 ,非放射性的优点 ,现被广泛地用于蛋白质药代动力学研究 ,尤其是临床药代动力学研究。Rosa2 mond等用 EL ISA 法研究了癌症病人皮下注射糖基化白细胞介素 6 后的药代动力学。 免疫学方法的缺点在于它测定的是蛋白多肽的免疫活性而不是生物活性;不能同时测定代谢物 ,且有抗原决定簇的代谢片段可能增加结果误差;不同来源的抗体与相同蛋白多肽反应可能有较大的差别;还可能受到内源物质的干扰。 2. 3 　生物检定法 　 生物检定法的原理是在体内和体外组织或细胞对被测蛋白多肽的某种特异反应 ,通过剂量(或浓度) 效应曲线对蛋白多肽定量分析。涉及整体动物的生物检定往往需要动物模型或外科处理 ,价格昂贵又费时。细胞分析法花费少 ,省时 ,常以细胞的增殖、 分化或细胞毒性为基础 ,以细胞数目的增减为量效指标。但生物反应是一个非常复杂的过程 ,受许多实验条件的影响 ,因此生物检定法的特异性较差 , 有时灵敏度不高 ,观察终点受主观因素的影响 ,且变异性大 , 不能提供降解产物的信息。 2. 4 　色谱法和质谱法 色谱法对混合物分离鉴定的良好性能在蛋白多肽药物的药代动力学研究中显示出重要作用。其优势在于高度的特异性、 精确的定量以及能同时测定多种受试分析药等。色谱法中最常用的是高效液相色谱法( HPLC) , 它具有分离效率高、 分离速度快 ,可对药物进行有效的分离鉴定而不影响受试物的分子结构和生物活性等优点。 质谱分析(MS)也能用于蛋白质多肽药物及其代谢物的鉴定。然而生物制品的处理过程和生物样品中分析物的含量太少已很大程度上限制了它的应用和普及。液相色谱2质谱联用技术(LC2MS)在选择性、 灵敏度、 相对分子质量测定和提供结构信息等方面具有明显的优势 ,能获得可靠的定性定量结果 ,因而已被广泛应用于药物在生物体内的吸收、 分布和代谢的研究。Huang等给短尾猴静脉和皮下注射单克隆 IgG1 抗体后 ,用 LC/ MS/ MS 对血清中的单克隆抗体进行分离分析。 另外还有高效毛细管电泳( HPCE) ,它是以离子或电荷粒子为电场驱动力 ,在毛细管中按其浓度和分配系数不同进行高效 ,快速分离的新技术 ,它以高分辨率 ,高灵敏度 ,分析时间短 ,样品量少及操作简单等诸多优点而成为蛋白质多肽生物分子分离分析的重要手段。 3 　 结语 蛋白多肽类药物的发展前景良好。该类药物在结构和作用机理上不同于传统药物 , 有其自己独特的处置行为及代谢机理。进行蛋白多肽类药物的药代动力学研究相当复杂。分析方法是影响其进展的原因之一 ,目前的各种分析方法在某一方面都有不足之处 , 只有联合应用 ,相互补充 ,才能得到比较可靠的结果。